Crystal structure of a proteolytically generated functional monoferric C-lobe of bovine lactoferrin at 1.9A resolution.
ウシラクトフェリンのCローブをタンパク質分解により単離し、初めての結晶構造を1.9Å分解能で決定した。最終モデルは残基342–676および681–685の2593個のタンパク質原子、10単糖単位由来の124個の糖鎖原子、Fe³⁺、CO₃²⁻、2つのZn²⁺および230水分子を含む。10個のジスルフィド結合が確認され、Cys481–Cys675はドメイン間架橋を形成する。完全体ラクトフェリンと比較してドメイン間水素結合数が増加し、鉄結合部位以外に2つの亜鉛イオンが観察された。
Cys481–Cys675ジスルフィド結合がドメイン間架橋を形成し、鉄結合部位外の2つのZn²⁺イオンが結晶充填を安定化する。
投与経路の特定が困難な研究です。水素摂取の経路として吸入が最も効率的とされますが、吸入応用にあたっては爆発リスクに注意が必要です（LFL 実証値 10%、高濃度機は非推奨）。
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